Лента тормозная ЛАТ-2 от производителя со склада в Москве
Лента тормозная ЛАТ-2: особенности и характеристики
Тормозные элементы используются во всех принципах механического и электромеханического торможения самых разных агрегатов и механизмов.
Производителем предлагается широкое разнообразие тормозных систем, но наибольшей эффективностью пользуется применение фрикционного ленточного изделия.
Качественный материал обеспечивает технике ряд преимуществ, среди которых =>
- — Высокая точность остановки механизма.
- — Повышается надежность и эффективность использования тормозов.
- — Тормозной процесс протекает более плавно.
- — Конструктивные элементы тормозного узла меньше изнашиваются и нагреваются.
Тормозные ленты относятся к категории расходных материалов.
Основные характеристики => высокая механическая и термическая прочность, долговечность.
Производство ленты ЛАТ
ЛАТ-2 является тканной полосой, которая производится из переплетенных асбестовых нитей.
Особенность -> в процессе производства используется армированная латунная проволока, диаметр которой составляет как минимум 0,16 мм.
Чтобы придать ленте прочности, она погружается в специальную масляную эмульсию, производимую на основе натуральной олифы.
Специальная технология производства делает ленту износостойкой и устойчивой к термическому воздействию.
Важная особенность –> лента обладает хорошей эластичностью, что делает ее практичной в применении.
Производится по ГОСТ 1198-93.
Применение тормозной ленты
Асбестовая тормозная лента ЛАТ-2 предназначается для применения с тормозными и фрикционными узлами в различных машинах и механизмах.
Поверхностная температура трения не должна превышать +300°C.
Важное условие для результативной эксплуатации –> давление не должно превышать 5 Мпа (в условиях сухого трения).
Тормозная лента ЛАТ-2 получила широкое применение в различных отраслях промышленного производства и сельского хозяйства.
Для большего удобства использования мы предлагаем изделия в различных габаритах.
Ленты отличаются по ширине и толщине, причем некоторые параметры изготавливаются заводом-производителем исключительно под заказ.
Применение в сельском хозяйстве
Широкое применение получила лента в сельском хозяйстве.
Прочность и износостойкость изделия делают его надежным для использования в тормозных механизмах гусеничных тракторов.
Лента марки ЛАТ-2 подходит для применения со следующими типами тракторов => Т-4, ТТ-4М, ДТ-75, на тракторах производства Павлоградского тракторного завода, трелевочниках и пр.
Для разных типов тракторов используются разные габариты ленты.
Наибольшей прочностью и плотностью обладают ленты, которые предназначаются для использования в технике с большим износом тормозных барабанов.
Справка: асбестовые ленты хорошо сохраняют характеристики даже в условиях интенсивной эксплуатации. Обеспечивается высокая устойчивость на изгиб и разрыв, что легко отслеживается отсутствием порывов и трещинок.
Тормозная лента ЛАТ-2 – качество, проверенное современными технологиями, для безукоризненной работы тяжелой техники, механизмов и агрегатов.
Лента тормозная ЛАТ-1, ЛАТ-2
Поставляем со склада и под заказ ленту асбестовую тормозную ЛАТ-1, ЛАТ-2, ЛАТ-3
Лента асбестовая тормозная – полоса состоящая из плетеной асбестовой массы, и связующего волокна. Ленты асбестовые это тканные электроизоляционные и теплоизоляционные материалы.
ЛАТ-1 — масляно-смоляная лента, применяется в тормозных ленточных узлах, работающих при давлении до 3 МПа в среде масла,
в тормозных и фрикционных узлах, работающих при давлении 1,15 МПа и сухом трении.
Асбестовая лента ЛАТ-2 — масляная лента, применяется в тормозных и фрикционных узлах, работающих при давлении до 5 МПа и сухом трении
ЛАТ-3 — каучуковая лента, применяется в тормозных узлах якорно-швартовых механизмов судов, работающих при давлении до 12 МПа
Технические характеристики асбестовых лент ЛАТ:
Наименование параметра | Значение параметра | |
1.![]() | Коэффициент сухого трения по чугуну СЧ 15 | 0,45-0,60 |
2. | Линейный износ, мм, не более по чугуну СЧ 15 | 0,11 |
3. | Плотность г/см3 | 1,45-1,65 |
4. | Прочность на раздавливание | 10 |
Размеры тормозных лент ЛАТ:
Ширина | Толщина ЛАТ-1 | Толщина ЛАТ-2 | Толщина ЛАТ-3 |
13 | — | 4; 5 | — |
20; 25 | 4; 5 | 4; 5 | — |
30; 35 | 4; 5; 6 | 4; 5; 6 | — |
40; 45 | 4; 5; 6; 7; 8 | 4; 5; 6; 7; 8 | — |
50 | 4; 5; 6; 7; 8; 9; 10 | 4; 5; 6; 7; 8; 9; 10 | 6; 8; 10 |
55; 60; 65; 70; 75 | 5; 6; 7; 8; 9; 10 | 5; 6; 7; 8; 9; 10 | 6; 8; 10 |
80; 85; 90; 95 | 5; 6; 7; 8; 9; 10; 12 | 5; 6; 7; 8; 9; 10; 12 | 6; 8; 10 |
100; 105; 110; 115; 120 | 6; 7; 8; 9; 10; 12 | 6; 7; 8; 9; 10; 12 | 6; 8; 10 |
125; 130 | 7; 8; 9; 10; 12 | 7; 8; 9; 10; 12 | 6; 8; 10 |
140 | 4; 5; 6; 7; 8; 9; 10; 12 | 7; 8; 9; 10; 12 | 6; 8; 10 |
150 | 7; 8; 9; 10; 12 | 7; 8; 9; 10; 12 | 6; 8; 10; 12 |
160; 170; 180; 190 | 9; 10; 12 | 9; 10; 12 | 6; 8; 10; 12 |
200 | 9; 10; 12 | 9; 10; 12 | 6; 8; 10; 12 |
LAT2 — Транспортеры — Solvo Biotechnology
Псевдоним: LPI-PC1
Название гена: Семейство переносчиков растворенных веществ 7 член 8 (SLC7A8) гормоны щитовидной железы и аминокислотоподобные ксенобиотики. Способ транспорта – обязательный обмен аминокислот, но однонаправленный захват гормонов щитовидной железы. В отличие от LAT1, LAT2 расположен базолатерально в абсорбирующем эпителии и функционирует в трансэпителиальном транспорте, а не в клеточном накоплении аминокислот. LAT2 способствует почечной реабсорбции аминокислот, трансплацентарному транспорту аминокислот, циклу глутамина/глутамата в головном мозге и кишечной абсорбции метионина. Вклад LAT2 в транспорт лекарств через гематоэнцефалический барьер незначителен по сравнению с LAT1. Кроме того, хотя LAT2 сверхэкспрессируется при некоторых типах рака и, как было показано, способствует росту опухоли, по сравнению с LAT1 существует меньше доказательств в поддержку универсальной роли LAT2 при раке. Поскольку не существует известных лекарственных субстратов или ингибиторов LAT2, нормативные руководства в настоящее время не рекомендуют проводить исследования LAT2 in vitro.
Локализация
LAT2 повсеместно экспрессируется в организме, при этом самые высокие уровни определяются в почках. Экспрессия LAT2 обнаружена также в простате, семенниках, яичниках, желудочно-кишечном тракте, головном мозге, печени, селезенке, скелетных мышцах, сердце и легких [1, 2]. В поляризованных клетках, таких как проксимальные канальцы почек и кишечный эпителий, LAT2, как правило, ограничивается доменом базолатеральной мембраны [3], хотя в синцитиотрофобласте плаценты он распределяется как на апикальной (материнской), так и на базолатеральной (фетальной) поверхностях. демонстрируя колокализацию с апикально экспрессируемым LAT1 [4]. В мозге мышей самая высокая экспрессия Lat2 наблюдается в микроглии, за которой следуют астроциты и нейроны [5].
Функция, физиология и клинически значимые полиморфизмы
Ген SLC7A8 расположен на хромосоме 14q11.2. Самый длинный из его четырех вариантов транскрипта кодирует белок ~ 58 кДа, который демонстрирует 55% аминокислотную идентичность с его ближайшим родственником, LAT1 (SLC7A5). Подобно другим членам семейства переносчиков гетеромерных аминокислот (HAT, SLC7), LAT2 имеет 12 трансмембранных доменов с N- и C-концами, расположенными внутриклеточно, и образует ковалентный гетеродимер через дисульфидный мостик с сопровождающим белком (‘ тяжелая цепь»), необходимая для его локализации в плазматической мембране, но не участвующая в транспорте.
Как LAT1, так и LAT2 обычно моделируются как обязательные обменники, которые принимают аналогичный набор аминокислот на внутриклеточной и внеклеточной сторонах мембраны, хотя и с гораздо более высоким сродством на внеклеточной стороне [7]. Обязательный характер механизма обмена был поставлен под сомнение единственной работой, которая представила доказательства однонаправленного облегченного транспортного компонента [4]. Как предполагает его базолатеральная локализация в биологических барьерах, таких как кишечник, почки и плацента, функция LAT2 ориентирована на трансцеллюлярный транспорт аминокислот, тогда как LAT1 скорее рассматривается как ключевой медиатор поглощения аминокислот растущими клетками.
LAT2 характеризуется широкой субстратной специфичностью как к малым, так и к большим нейтральным (цвиттер-ионным) аминокислотам [2], в отличие от LAT1, который предпочитает большие нейтральные аминокислотные субстраты.


На сегодняшний день специфический ингибитор LAT2 не идентифицирован. Общий ингибитор системы L 2-аминобицикло-(2,2,1)-гептан-2-карбоновая кислота (BCH) обычно используется in vitro для блокирования LAT2, а прототипный ингибитор переносчика глутамина ASCT2, L-γ-глутамил Также было показано, что -п-нитроанилид (GPNA) мешает транспортерам системы L, включая LAT2 [18].
Поскольку мыши с нокаутом Slc7a8 не обнаруживают других явных дефектов, кроме аминоацидурии, единственной уникальной физиологической функцией LAT2, по-видимому, является реабсорбция малых нейтральных аминокислот из мочи [5]. В базолатеральной мембране клеток проксимальных канальцев LAT2 взаимодействует с MCT10/TAT1, используя ароматические аминокислоты, экспортируемые последними, в качестве обменных эквивалентов [1, 19].]. Отсутствие дополнительных фенотипов у мышей Scl7a8-KO указывает на то, что транспортеры с перекрывающимися специфичностями могут замещать или дополнять LAT2 в других ролях, таких как почечная реабсорбция больших нейтральных аминокислот или клеточное поглощение гормонов щитовидной железы.

Из почти 14 000 вариантов гена SLC7A8, зарегистрированных в базе данных dbSNP, только 2 отмечены как вероятно патогенные, и ни один из них не аннотирован в OMIM. Тем не менее, предполагается, что четыре редких варианта кодирования со сниженной транспортной активностью (p.Val302Ile, p.Arg418His, p.Thr402Met, p.Val460Glu) играют причинную роль в возрастной потере слуха [23], а также три других варианта кодирования ( p.Pro16Arg, p.Gly18Trp, p.Ser29Phe), а также один интронный SNP (c.1016-49T > C) были связаны с повышенным риском расстройства аутистического спектра, вероятно, за счет ограничения доступности ключевых аминокислот, таких как триптофан, в развивающийся мозг [24].

Клиническое значение
В то время как LAT1 гиперэкспрессируется при многих типах рака и его положительное влияние на рост опухоли через путь mTOR хорошо известно, аналогичная универсальная роль LAT2 не подтверждается имеющимися данными [27]. Однако есть несколько сообщений, предполагающих проонкогенную роль LAT2 в опухолях. Сверхэкспрессия LAT2 связана с плохим прогнозом при раке поджелудочной железы и, как и LAT1, действует путем стимуляции пути mTOR [28]. Помимо LAT1, в нейроэндокринных опухолях также была обнаружена избыточная экспрессия LAT2, где они вместе ответственны за повышенное поглощение L-DOPA [11]. Наконец, прогестерон-зависимая избыточная экспрессия LAT2 была зарегистрирована в клетках лейомиомы матки и могла быть ингибирована антагонистом прогестерона мифепристоном; однако значение сверхэкспрессии LAT2 оставалось неясным [29]. ].
Нормативные требования
Поскольку не существует известных лекарственных субстратов или ингибиторов LAT2, руководства FDA и EMA в настоящее время не рекомендуют in vitro исследование обязательств LAT2.
Таблица: Сводная информация для LAT2
Местоположение | Эндогенные субстраты | In vitro субстраты, используемые экспериментально | Препараты-субстраты | Ингибиторы |
вездесущий; самая высокая экспрессия в проксимальных канальцах почек (базолатеральная сторона) | нейтральные аминокислоты, гормоны щитовидной железы (Т3, 3,3’-Т2), L-ДОФА, нитрозотиолы | без предпочтений (выбор подложки зависит от экспериментального вопроса) | неизвестно | БКХ, ГПНА |
Ссылки
1. Park, S.Y., et al., Реабсорбция нейтральных аминокислот, опосредованная переносчиками аминокислот LAT2 и TAT1 в базолатеральной мембране проксимальных канальцев. Arch Pharm Res, 2005. 28(4): с. 421-32.
2. Пинеда М. и др., Идентификация мембранного белка LAT-2, который коэкспрессирует с тяжелой цепью 4F2 транспортную активность аминокислот L-типа с широкой специфичностью для малых и больших цвиттер-ионных аминокислот. Джей Биол Хим, 19 лет99. 274(28): с. 19738-44.
3. Rossier, G., et al., LAT2, новый базолатеральный 4F2hc/CD98-ассоциированный переносчик аминокислот в почках и кишечнике. J Biol Chem, 1999. 274(49): с. 34948-54.
4. Уиддоус К.Л. и др., Интеграция компьютерного моделирования с исследованиями мембранного транспорта позволяет по-новому взглянуть на механизмы обмена аминокислот. FASEB J, 2015. 29(6): с. 2583-94.
5. Braun, D., et al., Аминоацидурия, но нормальные уровни гормонов щитовидной железы и передача сигналов у мышей, лишенных аминокислоты и переносчика гормонов щитовидной железы Slc7a8. Биохим Дж, 2011. 439(2): с. 249-55.
6. Вагнер К.А., Ланг Ф. и Броер С. Функция и структура переносчиков гетеродимерных аминокислот. 2001. 281(4): с. C1077-93.
7. Meier, C., et al., Активация гетеродимерных обменников аминокислот системы L внутриклеточными субстратами. EMBO J, 2002. 21(4): с. 580-9.
8. Сегава Х. и др. Идентификация и функциональная характеристика Na+-независимого переносчика нейтральных аминокислот с широкой субстратной селективностью. J Biol Chem, 1999. 274(28): с. 19745-51.
9. Зевенберген, С., и др., Транспорт йодтиронинов переносчиками аминокислот L-типа человека. Эндокринология, 2015. 156(11): с. 4345-55.
10. Пинто В., М. Ж. Пиньо и П. Соареш-да-Сильва, Транспортные системы аминокислот в почках и эссенциальная гипертензия. FASEB J, 2013. 27(8): с. 2927-38.
11. Barollo, S., et al., Сверхэкспрессия переносчиков аминокислот L-типа 1 (LAT1) и 2 (LAT2): новые маркеры нейроэндокринных опухолей. PLoS One, 2016. 11(5): с. е0156044.
12. Ли, С. и А.Р. Уортон, Идентификация стереоселективных переносчиков S-нитрозо-L-цистеина: роль LAT1 и LAT2 в биологической активности S-нитрозотиолов. J Biol Chem, 2005. 280(20): с. 20102-10.
13. Краузе Г. и К.М. Хинц, Транспорт гормонов щитовидной железы через переносчики аминокислот L-типа: что может сказать нам молекулярное моделирование? Mol Cell Endocrinol, 2017. 458: с. 68-75.
14. Balthasar, C., et al., Поглощение метилртути клетками BeWo зависит от LAT2-4F2hc, переносчика аминокислот системы L. Int J Mol Sci, 2017. 18(8).
15. Xu, J., et al., Роль переносчиков аминокислот L-типа в поглощении глифосата эпителиальными тканями млекопитающих. Хемосфера, 2016. 145 с. 487-94.
16. Kageyama, T., et al., Комплекс 4F2hc/LAT1 переносит L-ДОФА через гематоэнцефалический барьер. Brain Res, 2000. 879(1-2): с. 115-21.
17. Такахаши, Ю., и др., Транспорт прегабалина с помощью переносчика аминокислот L-типа 1 (SLC7A5) в линии эндотелиальных клеток капилляров головного мозга человека. ФармРес, 2018. 35(12): с. 246.
18. Chiu, M., et al., GPNA ингибирует натрий-независимую транспортную систему L для нейтральных аминокислот. Аминокислоты, 2017. 49(8): с. 1365-1372 гг.
19. Vilches, C., et al., Сотрудничество Antiporter LAT2/CD9.8hc с Uniporter TAT1 для почечной реабсорбции нейтральных аминокислот. J Am Soc Nephrol, 2018. 29(6): с. 1624-1635 гг.
20. Gaccioli, F., et al., Экспрессия и функциональная характеристика переносчиков аминокислот Системы L в плаценте человека. Репрод Биол Эндокринол, 2015. 13: с. 57.
21. Леке Р. и А. Шоусбо, Транспортеры глютамина и их роль в цикле глутамата/ГАМК-глютамина. Adv Neurobiol, 2016. 13: с. 223-257.
22. Мастрототаро, Л., и др., Желудочно-кишечный метиониновый челнок: приоритетная обработка ценных товаров. IUBMB Life, 2016. 68(12): с. 924-934.
23. Espino Guarch, M., et al., Мутации в переносчике аминокислот L-типа-2 поддерживают SLC7A8 как новый ген, участвующий в возрастной потере слуха. Elife, 2018. 7.
24. Cascio, L., et al., Аномалии в генах, которые кодируют переносчики больших аминокислот, повышают риск расстройства аутистического спектра. Mol Genet Genomic Med, 2020. 8(1): с. е1036.
25. Knopfel, E.B., et al., Дисфункция переносчика аминокислот LAT2 связана с катарактой у мышей и людей. Фронт Физиол, 2019. 10: с. 688.
26. Crocco, P., et al., Физический упадок и выживаемость пожилых людей зависят от генетической изменчивости генов переносчиков аминокислот. Старение (Олбани, штат Нью-Йорк), 2018. 10(4): с. 658-673.
27. Ван, К. и Дж. Холст, Транспорт аминокислот L-типа и рак: нацеливание на путь mTORC1 для подавления неоплазии. Am J Cancer Res, 2015. 5(4): с. 1281-94.
28. Feng, M., et al., LAT2 регулирует глутамин-зависимую активацию mTOR, способствуя гликолизу и химиорезистентности при раке поджелудочной железы. J Exp Clin Cancer Res, 2018. 37(1): с. 274.
29. Luo, X., et al., Прогестерон и мифепристон регулируют переносчик аминокислот L-типа 2 и экспрессию тяжелой цепи 4F2 в клетках лейомиомы матки. J Clin Endocrinol Metab, 2009. 94(11): с. 4533-9.
Как накачать широчайшие с помощью 2 простых упражнений — не тяги широчайших
Обновлено:
Создайте сильную спинуЕсли вы хотите сделать спину шире, вы не должны пренебрегать широчайшими. Узнайте, как увеличить широчайшие.
V-образная спина — мечта многих спортсменов. Один из лучших способов сделать спину больше и сильнее — правильно тренировать определенные мышцы. Здесь вы узнаете, как увеличить широчайшие, что поможет вам добиться красивой внешности.
Тренер по фитнесу и выпускник кинезиологии Джереми Этье поделился двумя упражнениями, которые, по его мнению, помогут спортсменам любого уровня увеличить широчайшие.
«Если вы выполните эти два упражнения со всеми важными деталями и советами, которые я собираюсь осветить, то многие из вас, наконец, почувствуют, что значит по-настоящему тренировать и развивать свои широчайшие», — обещает Этье.
Избавьтесь от боли в спине, выполнив это
Обязательно обратите внимание на видео о том, как выполнять упражнения, так как каждое движение немного изменено, чтобы сосредоточиться на напряжении широчайших, а не на всей спине.
Как накачать широчайшие
1. Широкая-фокусная тяга
- Увеличить верхнюю и среднюю часть широчайших сделайте это упражнение еще лучше, чтобы нацелить ваши верхние и средние широчайшие.
Прижмите локти к бокам и держите их в таком положении во время гребли. Чем больше ваши локти разведены в стороны, тем больше будут задействованы задние дельты и верхняя часть спины, но если вы хотите нарастить широчайшие, вам следует держать локти близко к телу.