Агрегатное состояние алюминия и меди: Агрегатное состояние Меди в цвет меди запах меди плотность меди растворимость в воде меди теплопро…

Температура плавления алюминия

Переход Al, сплавов на его основе, из твёрдого агрегатного состояния (исходного) в жидкое, происходит, когда к нему подводится тепло. Сделано это может быть снаружи, либо посредством его подачи непосредственно в толщу материала (вариант, индукционный нагрев).

Общая информация о процессе

В твёрдом состоянии кристаллическая решётка металла состоит из зёрен, пространственно ориентированных произвольным образом (подобные структуры именуются поликристаллическими).

В процессе плавления объём металла увеличивается. У химически чистых, он происходит быстро и при определённых температурах. Пример. Фактическая температура плавления Al (t):

• сверхчистого, с процентным содержанием Al 99,996%, равняется 660,37°С;
• при снижении доли чистого металла до 99,5, t=657°С;
• при 99,0%, t=643°С.

Резкое увеличение объёма происходит под воздействием определённого тепла, инициирующего плавление. Данная величина именуется скрытой теплотой.

Последнее способствует тому, что исходная кристаллическая структура материала теряет упорядоченность и плотность. Процесс обратим (охлаждение/нагревание).

Температура плавления, именуемая равновесной

Любые химически чистые металлы, включая алюминий, имеют температурную характеристику, именуемую «точка плавления». Материалы, достигая её, становятся жидкими. Для незначительных объёмов образцов алюминия переход в иное агрегатное состояние происходит настолько быстро (в плане изменения температурного режима), что измерить его можно с точностью до 0,1°С.

Обратная процедура, предусматривающая переход в твёрдое состояние, происходит при достижении «точки затвердевания». При равновесных условиях, при чисто теоретическом допущении, её значение равно температуре плавления. Фактически между этими значениями существуют незначительные разбросы.

Температуры начала и завершения плавления

Эти две величины также необходимо учитывать при рассмотрении вопроса плавления металлов:

• первая, «солидус» (твёрдый) – это значение температуры, по достижению которой начинается процесс плавления;
• вторая, «ликвидус» (жидкий) – обозначает показатель, достижение которого приводит к завершению плавления.

Сплавы на основе алюминия, начинают кристаллизоваться при достижении значения, именуемого «ликвидус». Заканчивается отверждение при достижении «солидус». Между этими значениями металл находится в кашицеобразном состоянии.

Влияние на процессы плавления примесей, легирующих элементов

При добавлении в химически чистый металл присадок, включая легирующие, достигается понижение температуры, необходимой для начала процесса плавления. Пример, значительное содержание Mg, Si опускает её почти до 500°С.

Для сплавов, определение «температура плавления» фактически не используется, так как данный процесс идёт в определённом интервале температур.

Особенности плавления силумина

Различные сплавы, имеющие широкий температурный интервал между величинами ликвидус (солидус), именуются эвтектическими. Пример. E cплавов на основе Al, в составе которых 12,5 % Si, этот диапазон сокращён до точки плавления. Именно эта температурное значение будет называться эвтектическим. Данный сплав относится к группе силуминов, обладающих литейными свойствами. Её величина составляет 577°С.

Рост процентного содержания Si приводит к снижению величины «ликвидус» от max (значение для чистого Al составляет 660°C) с величиной «солидуса» (577°С).

Среди иных легирующих материалов следует упомянуть Mg. Эвтектической температуры в 450°С можно достичь при его содержании в 18,9%. Для Gu эта температура равна 548°С. Для Mn, 658°С.

Большинство сплавов содержит три и более легирующих элемента. Поэтому рассмотренные температуры могут быть ещё ниже.

Процесс плавления алюминия (его сплавов), весьма сложный технологический процесс. Для получения требуемого результата следует учитывать значительное количество внешних факторов, включая различные температурные характеристики.

Также рекомендуем прочитать:

Этот практичный латунный профиль!

Основные функции штор и специфика их выполнения

Алюминиевые трубы в наше время: их преимущество, практичность и сфера применения.

Физико-химические свойства меди обеспечивают ей широкое применение во всех отраслях промышленности.

Медь широко использовалась человеком с древних времен. Данный металл залегает в недрах земной коры в виде крупных самородков и часто применяется в чистом виде. Благодаря физико-химическим свойствам меди и простоте в обработке, она нашла применение во многих отраслях промышленности как сырье для производства готовых изделий, так и в качестве компонента, входящего в состав многих сплавов.

Физические свойства меди

Физические свойства меди приведены в таблице:

№ поз.	Наименование физического свойства	Значение физического свойства
1	Агрегатное состояние элемента	Твердый, при плавлении – жидкий
2	Оттенок	Желто-красный, красноватый, в зависимости от вида руды
3	Показатель пластичности, влияющий на ковку металла	Повышенная пластичность, ковка производится без изменения прочностных свойств
4	Значение твердости вещества	До 2,5 по шкале Мооса
5	Наличие металлического блеска	Да
6	t плавления, оС	От 1050 до 1150
7	t кипения, оС	От 2500 до 2600
8	Удельный вес элемента, кг/м3	8890
9	Показатель теплопроводности, Вт/(м*оС)	390
10	Показатель удельного электросопротивления, Ом*мм2/м, при температуре 20 оС	0,0172, металл обладает повышенной электропроводимостью, сопротивление материала минимальное
11	Наличие запаха	Нет
12	Растворимость в водной среде	Нет
13	Магнитные свойства	Отсутствуют
14	Металлический звон	Ярков выраженный
15	Температурное расширение материала	0,00000017
16	Предел прочности на растяжение, кгс/мм2	22
17	Модуль упругости, МПа	0,7 – 2 * 105

Из таблицы видно, что физико-химические свойства меди позволяют применять металл при изготовлении сердечников кабелей для нужд электротехнической промышленности. Отсутствие магнитных свойств обеспечивает широкое применение для производства деталей высокоточных приборов.

Химические свойства меди

Медь расположена на 29 позиции в таблице Менделеева с маркировкой Cu, принадлежит к 4-му периоду. Относится к той же группе, что и благородные металлы. Элемент обладает следующими химическими свойствами:

• Не подвержен коррозии в водной среде. При наличии в атмосфере высокой концентрации СО2 окисляется с образованием зеленоватой пленки (патины) по всей поверхности.
• При нагревании до 350-400оС вступает в связь с кислородом, образуя оксид.
• Высокая активность при взаимодействии с галогенами.
• Аморфное состояние при контакте с углеродом и азотом.
• Свойства меди не позволяют обеспечить пайку с алюминием и железом без специального припоя.
• При контакте с концентрированной серной кислотой выделяется соль – сульфат и молекулы очищенной меди.
• При соединении с оксидом углерода, метаном или аммиаком происходит восстановительная реакция.
• Играет роль катализатора при получении чистого Fe при взаимодействии с солями элемента.

Помимо чистой меди, в промышленности применяются такие химические соединения, как соли (металл с кислотным остатком), а также вещества на основе аммиака.

Помимо электротехнической промышленности, медь широко используется при производстве трубок для холодильных установок, по которым движется фреон или другой хладагент. Также из данного металла изготавливаются дорогие кровли, отличающиеся повышенной долговечностью и элементы трубопроводов для обустройства отопления, водоснабжения.

Алюминий, медь, железо и цинк по-разному изменяют агрегацию и токсичность амилоида-Aβ(1-42)

Сравнительное исследование

. 2011 июнь;43(6):877-85.

doi: 10.1016/j.biocel.2011.02.009. Epub 2011 3 марта.

Сильвия Болоньин ¹ , Луиджи Мессори, Дениз Драго, Кьяра Габбиани, Лаура Сендрон, Паоло Затта

принадлежность

• ¹ Кафедра нейрохимии, Институт фундаментальных исследований нарушений развития штата Нью-Йорк, Статен-Айленд, Нью-Йорк 10314, США.

• PMID: 21376832
• DOI: 10.1016/j.biocel.2011.02.009

Сравнительное исследование

Silvia Bolognin et al. Int J Biochem Cell Biol. 2011 июнь

. 2011 июнь;43(6):877-85.

doi: 10.1016/j.biocel.2011.02.009. Epub 2011 3 марта.

Авторы

Сильвия Болоньин ¹

, Луиджи Мессори, Дениз Драго, Кьяра Габбиани, Лаура Сендрон, Паоло Затта

принадлежность

• ¹ Кафедра нейрохимии, Институт фундаментальных исследований нарушений развития штата Нью-Йорк, Статен-Айленд, Нью-Йорк 10314, США.

• PMID: 21376832
• DOI: 10.1016/j.biocel.2011.02.009

Абстрактный

Считается, что амилоид-β(1-42) (Aβ) играет решающую роль в этиопатогенезе болезни Альцгеймера (БА). В частности, его взаимодействие с биологически значимыми ионами металлов может привести к образованию высоко нейротоксичных комплексов. Здесь мы описываем виды, которые образуются при взаимодействии Aβ с несколькими биометаллами, а именно медью, цинком, железом и нефизиологическим алюминием, чтобы оценить, способны ли ионы разных металлов по-разному управлять агрегацией Aβ. Природа образующихся комплексов Aβ-металл и соответствующих агрегатов была установлена ​​с помощью ряда биофизических методов, включая масс-спектрометрию с ионизацией электрораспылением, динамическое светорассеяние, флуоресценцию, просвечивающую электронную микроскопию и использование конформационно-чувствительных антител (OC, αАПФ).

Показано, что связывание металла с Aβ придает образующимся комплексам совершенно разные химические свойства; соответственно, их общее агрегационное поведение было сильно изменено. Было обнаружено, что ионы алюминия (III) и железа (III) вызывают особые свойства агрегации, что в конечном итоге приводит к образованию кольцевых протофибрилл и фибриллярных олигомеров. Примечательно, что только Aβ-алюминий характеризовался наличием соответствующего процента агрегатов со средним радиусом чуть меньше 30 нм. Напротив, ионы цинка(II) и меди(II) полностью предотвращали образование растворимых фибриллярных агрегатов. Биологические эффекты различных комплексов Aβ-металла были изучены в культурах клеток нейробластомы: Aβ-алюминий оказался единственным видом, способным запускать гиперпродукцию предшественника амилоида и белка tau181. Наши результаты указывают на то, что Al может эффективно взаимодействовать с Aβ, образуя «структурированные» агрегаты с особыми биофизическими свойствами, которые связаны с высокой нейротоксичностью.

Copyright © 2011 Elsevier Ltd. Все права защищены.

Похожие статьи

• Медь (I) и медь (II) по-разному ингибируют протеолиз пептидов Aβ с помощью фермента, разрушающего инсулин: последствия для изменения металлостаза при болезни Альцгеймера.

  Грассо Г., Пьетропаоло А., Спото Г., Паппалардо Г., Тундо Г.Р., Чаччо К., Колетта М., Риццарелли Э. Грассо Г. и др. Химия. 2011 25 февраля; 17 (9)): 2752-62. doi: 10.1002/chem.201002809. Epub 2011 27 января. Химия. 2011. PMID: 21274957

• Ионы металлов по-разному влияют на агрегацию и отложение бета-амилоида болезни Альцгеймера на твердой матрице.

  Ha C, Ryu J, Park CB. Ха С и др. Биохимия. 2007 22 мая; 46 (20): 6118-25. дои: 10.1021/bi7000032. Epub 2007, 25 апреля. Биохимия. 2007. PMID: 17455909

• Связывание цинка (II) и меди (II) с полноразмерным бета-амилоидным пептидом болезни Альцгеймера.

  Тыугу В., Карафин А., Палумаа П. Тыугу В. и др. Дж. Нейрохим. 2008 март; 104(5):1249-59. doi: 10.1111/j.1471-4159.2007.05061.x. Дж. Нейрохим. 2008. PMID: 18289347

• Взаимодействие ионов Zn(II) и Cu(II) с бета-амилоидным пептидом болезни Альцгеймера. Связывание ионов металлов, вклад в фибрилляцию и токсичность.

  Тыугу В., Тийман А., Палумаа П. Тыугу В. и др. Металломика. 2011 март; 3(3):250-61. дои: 10.1039/c0mt00073f. Epub 2011 25 февраля. Металломика. 2011. PMID: 21359283 Обзор.

• Связывание меди и цинка с бета-амилоидом: координация, динамика, агрегация, реактивность и перенос ионов металлов.

  Фаллер П. Фаллер П. Химбиохим. 2009 14 декабря; 10 (18): 2837-45. doi: 10.1002/cbic.200

  1. Химбиохим. 2009. PMID: 19877000 Обзор.

Посмотреть все похожие статьи

Типы публикаций

термины MeSH

вещества

Инициируемая медью агрегация убиквитина — PMC

1. Макклеллан А.Дж., Тэм С., Каганович Д., Фридман Дж. Контроль качества белка: шапероны, отбраковывающие поврежденные конформации. Nat Cell Biol. 2005; 7: 736–741. [PubMed] [Google Scholar]

2. Гершко А., Чехановер А. Система убиквитина. Анну Рев Биохим. 1998; 67: 425–479. [PubMed] [Google Scholar]

3. Pickart CM, Fushman D. Полиубиквитиновые цепи: полимерные белковые сигналы. Curr Opin Chem Biol. 2004; 8: 610–616. [PubMed] [Академия Google]

4. Soto C. Раскрывая роль неправильной укладки белков в нейродегенеративных заболеваниях. Нат Рев Нейроски. 2003; 4: 49–60. [PubMed] [Google Scholar]

5. Чити Ф., Добсон С.М. Неправильный фолдинг белков, функциональный амилоид и болезни человека. Анну Рев Биохим. 2006; 75: 333–366. [PubMed] [Google Scholar]

6. Brown DR, Qin K, Herms JW, Madlung A, Manson J, et al. Клеточный прионовый белок связывает медь in vivo . Природа. 1997; 390: 684–687. [PubMed] [Академия Google]

7. Atwood CS, Moir RD, Huang X, Scarpa RC, Bacarra NM, et al. Драматическая агрегация Альцгеймера Aβ под действием Cu(II) индуцируется условиями, представляющими физиологический ацидоз. Дж. Биол. Хим. 1998; 273:12817–12826. [PubMed] [Google Scholar]

8. Paik SR, Shin HJ, Lee JH, Chang CS, Kim J. Самоолигомеризация альфа-синуклеина, индуцированная медью (II). Биохим Дж. 1999; 340:821–828. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

9. Morgan CJ, Gelfand M, Atreya C, Miranker AD. Амилоидоз, связанный с диализом почек: молекулярная роль меди в формировании волокон. Дж Мол Биол. 2001;309: 339–345. [PubMed] [Google Scholar]

10. Amici M, Forti K, Nobili C, Lupidi G, Angeletti M, et al. Влияние нейротоксичных ионов металлов на протеолитическую активность протеасомы 20S из бычьего мозга. J Biol Inorg Chem. 2002; 7: 750–756. [PubMed] [Google Scholar]

11. Lowe J, Blanchard A, Morrell K, Lennox G, Reynolds L, et al. Убиквитин является общим фактором в тельцах включения промежуточных филаментов различного типа у человека, в том числе при болезни Паркинсона, болезни Пика и болезни Альцгеймера, а также в волокнах Розенталя в астроцитомах мозжечка, цитоплазматических тельцах в мышцах и тельцах Маллори при алкогольной болезни печени. . Джей Патол. 1988;155:9–15. [PubMed] [Google Scholar]

12. Ciechanover A, Brundin P. Убиквитиновая протеасомная система при нейродегенеративных заболеваниях: иногда курица, иногда яйцо. Нейрон. 2003;40:427–446. [PubMed] [Google Scholar]

13. Росс CA, Pickart CM. Убиквитин-протеасомный путь при болезни Паркинсона и других нейродегенеративных заболеваниях. Тенденции клеточной биологии. 2004; 14: 703–711. [PubMed] [Google Scholar]

14. Лоу Дж., Хэнд Н., Майер Р.Дж. Применение иммуногистохимии убиквитина для диагностики заболеваний. Методы Энзимол. 2005;399:86–119. [PubMed] [Google Scholar]

15. Вакабаяси К., Танджи К., Мори Ф., Такахаши Х. Тельца Леви при болезни Паркинсона: молекулы, участвующие в формировании и деградации агрегатов альфа-синуклеина. Невропатология. 2007; 27: 494–506. [PubMed] [Google Scholar]

16. Уверский В.Н., Ли Дж., Финк А.Л. Запускаемые металлом структурные преобразования, агрегация и фибрилляция альфа-синуклеина человека. Возможная молекулярная связь между болезнью Паркинсона и воздействием тяжелых металлов. Дж. Биол. Хим. 2001; 276:44284–44296. [PubMed] [Google Scholar]

17. Binolfi A, Rasia RM, Bertoncini CW, Ceolin M, Zweckstetter M, et al. Взаимодействие альфа-синуклеина с ионами двухвалентных металлов обнаруживает ключевые отличия: связь между структурой, специфичностью связывания и усилением фибрилляции. J Am Chem Soc. 2006; 128:9893–9901. [PubMed] [Google Scholar]

18. Райт Дж.А., Браун Д.Р. Альфа-синуклеин и его роль в связывании металлов: отношение к болезни Паркинсона. J Neurosci Res. 2008; 86: 496–503. [PubMed] [Академия Google]

19. Джексон SE. Убиквитин: парадигма сворачивания малых белков. Орг Биомол Хим. 2006; 4: 1845–1853. [PubMed] [Google Scholar]

20. Milardi D, Arnesano F, Grasso G, Magrì A, Tabbì G, et al. Стабильность убиквитина и сайт полиубиквитинирования, связанный с Lys63, нарушаются при связывании меди. Angew Chem Int Ed Engl. 2007; 46:7993–7995. [PubMed] [Google Scholar]

21. Gaggelli E, Kozlowski H, Valensin D, Valensin G. Гомеостаз меди и нейродегенеративные расстройства (болезни Альцгеймера, прионовые болезни, болезни Паркинсона и боковой амиотрофический склероз). Хим. ред. 2006; 106:1995–2044. [PubMed] [Google Scholar]

22. Rasia RM, Bertoncini CW, Marsh D, Hoyer W, Cherny D, et al. Структурная характеристика связывания меди (II) с α-синуклеином: понимание бионеорганической химии болезни Паркинсона. Proc Natl Acad Sci U S A. 2005; 102:4294–4299. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

23. Тровато А., Чити Ф., Маритан А., Сено Ф. Изучение структуры амилоидных фибрилл на основе анализа глобулярных белков. PLoS Comput Biol. 2006;2:e170. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

24. Мунишкина Л.А., Фелан С., Уверский В.Н., Финк А.Л. Конформационное поведение и агрегация альфа-синуклеина в органических растворителях: моделирование влияния мембран. Биохимия. 2003;42:2720–2730. [PubMed] [Google Scholar]

25. Chiti F, Webster P, Taddei N, Clark A, Stefani M, et al. Создание условий для образования in vitro амилоидных протофиламентов и фибрилл. Proc Natl Acad Sci U S A. 1999; 96:3590–3594. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

26. Yamaguchi K, Naiki H, Goto Y. Механизм, с помощью которого амилоидоподобные фибриллы β ₂ -фрагмент микроглобулина индуцируются фторзамещенными спиртами. Дж Мол Биол. 2006; 363: 279–288. [PubMed] [Google Scholar]

27. Hawe A, Sutter M, Jiskoot W. Внешние флуоресцентные красители как инструменты для характеристики белков. Фарм Рез. 2008; 25:1487–1499. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

28. Hess S, Lindquist SL, Scheibel T. Альтернативные пути сборки прионной детерминанты амилоидогенных дрожжей Sup35-NM. EMBO Rep. 2007; 8: 1196–1201. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

29. Параг Х.А., Рабой Б., Кулька Р.Г. Влияние теплового шока на деградацию белка в клетках млекопитающих: участие системы убиквитина. EMBO J. 1987; 6: 55–61. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

30. Ryu KY, Garza JC, Lu XY, Barsh GS, Kopito RR. Гипоталамическая нейродегенерация и ожирение во взрослом возрасте у мышей, лишенных гена полиубиквитина Ubb. Proc Natl Acad Sci U S A. 2008;105:4016–4021. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

31. Sixt SU, Dahlmann B. Внеклеточные, циркулирующие протеасомы и убиквитин — частота и актуальность. Биохим Биофиз Акта. 2008; 1782: 817–823. [PubMed] [Академия Google]

32. Zandomeneghi G, Krebs MR, McCammon MG, Fandrich M. FTIR выявляет структурные различия между нативными бета-белками и амилоидными фибриллами. Белковая наука. 2004; 13:3314–3321. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

33. Lowe R, Pountney DL, Jensen PH, Gai WP, Voelcker NH. Кальций (II) избирательно индуцирует альфа-синуклеиновый кольцевидный олигонуклеотид посредством взаимодействия с С-концевым доменом. Белковая наука. 2004; 13:3245–3252. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

34. Cole NB, Murphy DD, Lebowitz J, Di Noto L, Levine RL, et al. Катализируемое металлами окисление альфа-синуклеина: помощь в определении взаимосвязи между олигомерами, протофибриллами и филаментами. Дж. Биол. Хим. 2005;280:9678–9690. [PubMed] [Google Scholar]

35. Bucciantini M, Giannoni E, Chiti F, Baroni F, Formigli L, et al. Присущая агрегатам токсичность подразумевает общий механизм болезней неправильной укладки белков. Природа. 2002; 416: 507–511. [PubMed] [Google Scholar]

36. Pellistri F, Bucciantini M, Relini A, Nosi D, Gliozzi A, et al. Неспецифическое взаимодействие префибриллярных амилоидных агрегатов с глутаматергическими рецепторами приводит к увеличению Ca ²⁺ в первичных нейрональных клетках. Дж. Биол. Хим. 2008;283:29950–29960. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

37. Lashuel HA. Мембранная пермеабилизация: общий механизм при заболеваниях, связанных с неправильным сворачиванием белков. Sci Aging Knowledge Environment. 2005; 2005: e28. [PubMed] [Google Scholar]

38. Conway KA, Lee SJ, Rochet JC, Ding TT, Williamson RE, et al. Ускорение олигомеризации, а не фибрилляции, является общим свойством обеих мутаций альфа-синуклеина, связанных с ранним началом болезни Паркинсона: последствия для патогенеза и терапии. Proc Natl Acad Sci U S A. 2000;97: 571–576. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

39. Conway KA, Rochet JC, Bieganski RM, Lansbury PT., Jr. Кинетическая стабилизация протофибрилл альфа-синуклеина с помощью аддукта допамин-альфа-синуклеин. Наука. 2001; 294:1346–1349. [PubMed] [Google Scholar]

40. Lashuel HA, Hartley D, Petre BM, Walz T, Lansbury PT. Нейродегенеративное заболевание — Амилоидные поры от патогенных мутаций. Природа. 2002; 418:291. [PubMed] [Google Scholar]

41. Herrera FE, Chesi A, Paleologou KE, Schmid A, Munoz A, et al. Ингибирование фибриллизации альфа-синуклеина дофамином опосредовано взаимодействиями с пятью С-концевыми остатками и с Е83 в области NAC. ПЛОС ОДИН. 2008;3:e3394. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

42. Bennett EJ, Bence NF, Jayakumar R, Kopito RR. Глобальное нарушение убиквитин-протеасомной системы агрегатами ядерных или цитоплазматических белков предшествует образованию телец включения. Мол Ячейка. 2005; 17: 351–365. [PubMed] [Google Scholar]

43. Lee JC, Gray HB, Winkler JR. Связывание меди(II) с альфа-синуклеином, белком Паркинсона. J Am Chem Soc. 2008; 130:6898–6899. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

44. Vijay-Kumar S, Bugg CE, Cook WJ. Структура убиквитина уточнена с разрешением 1,8 Å. Дж Мол Биол. 1987;194:531–544. [PubMed] [Google Scholar]

45. Tan JM, Wong ES, Kirkpatrick DS, Pletnikova O, Ko HS, et al. Связанное с лизином 63 убиквитинирование способствует образованию и аутофагическому клиренсу белковых включений, связанных с нейродегенеративными заболеваниями. Хум Мол Жене. 2008; 17: 431–439. [PubMed] [Google Scholar]

46. Мэрион Э.Б., Моллой С.А., Зимницка А.М., Каплан Дж.Х. Поступление меди в клетки человека: прогресс и вопросы без ответов. Биометаллы. 2007; 20: 355–364. [PubMed] [Академия Google]

47. Ли Дж., Петрис М.Дж., Тиле Д.Дж. Характеристика эмбриональных клеток мыши с дефицитом высокоаффинного переносчика меди Ctr1. Идентификация Ctr1-независимой транспортной системы меди. Дж. Биол. Хим. 2002; 277:40253–40259. [PubMed] [Google Scholar]

48. Moriya M, Ho YH, Grana A, Nguyen L, Alvarez A, et al. Медь эффективно поглощается из альбумина и альфа-2-макроглобулина культивируемыми клетками человека более чем одним механизмом. Am J Physiol Cell Physiol. 2008; 295:C708–C721. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

49. Pufahl RA, Singer CP, Peariso KL, Lin S-J, Schmidt PJ, et al. Шаперонная функция ионов металлов растворимого рецептора Cu(I) Atx1. Наука. 1997; 278: 853–856. [PubMed] [Google Scholar]

50. Xiao Z, Loughlin F, George GN, Howlett GJ, Wedd AG. С-концевой домен мембранного переносчика меди Ctr1 из Saccharomyces cerevisiae связывает четыре иона Cu(I) в виде полиядерного кластера тиолата меди: субфемтомолярное сродство Cu(I) трех белков, участвующих в переносе меди. J Am Chem Soc. 2004; 126:3081–3090. [PubMed] [Google Scholar]

51. Yang L, McRae R, Henary MM, Patel R, Lai B, et al. Визуализация внутриклеточной топографии меди с помощью флуоресцентного датчика и с помощью синхротронной рентгеновской флуоресцентной микроскопии. Proc Natl Acad Sci U S A. 2005;102:11179–11184. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

52. Chwiej J, Adamek D, Szcczerbowska-Boruchowska M, Krygowska-Wajs A, Bohic S, et al. Изучение химического состояния Cu внутри одиночных нейронов при болезни Паркинсона и контроль черной субстанции с использованием метода микро-XANES. J Трейс Элем Мед Биол. 2008; 22: 183–188. [PubMed] [Академия Google]

53. Рис Э.М., Тиле Д.Дж. Идентификация металлоредуктазы, связанной с вакуолью, и ее роль в Ctr2-опосредованной внутриклеточной мобилизации меди. Дж. Биол. Хим. 2007; 282:21629–21638. [PubMed] [Google Scholar]

54. Doherty FJ, Osborn NU, Wassell JA, Heggie PE, Laszlo L, et al. Убиквитин-белковые конъюгаты накапливаются в лизосомальной системе фибробластов, обработанных ингибиторами цистеиновых протеиназ. Биохим Дж. 1989; 263:47–55. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

55. Ren PH, Lauckner JE, Kachirskaia I, Heuser JE, Melki R, et al. Цитоплазматическое проникновение и персистирующая инфекция клеток млекопитающих агрегатами полиглутамина. Nat Cell Biol. 2009; 11: 219–225. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

56. Ловелл М.А., Робертсон Д.Д., Тисдейл В.Дж., Кэмпбелл Д.Л., Маркесбери В.Р. Медь, железо и цинк в сенильных бляшках при болезни Альцгеймера. J Neurol Sci. 1998; 158:47–52. [PubMed] [Google Scholar]

57. Miller LM, Wang Q, Telivala TP, Smith RJ, Lanzirotti A, et al. Синхротронная инфракрасная и рентгеновская визуализация показывает очаговое накопление Cu и Zn совместно с отложениями бета-амилоида при болезни Альцгеймера. J Struct Biol. 2006; 155:30–37. [PubMed] [Академия Google]

58. Иде-Эктессаби А., Рабионет М. Роль микроэлементов в нейродегенеративных расстройствах: количественный анализ с использованием РФА и спектроскопии XANES. Анальная наука. 2005; 21: 885–892. [PubMed] [Google Scholar]

59. Черный Р.А., Легг Дж.Т., Маклин К.А., Фэрли Д.П., Хуанг Х и соавт. Водное растворение отложений амилоида Aβ при болезни Альцгеймера путем истощения биометаллов. Дж. Биол. Хим. 1999; 274:23223–23228. [PubMed] [Google Scholar]

60. Donnelly PS, Xiao Z, Wedd AG. Медь и болезнь Альцгеймера. Curr Opin Chem Biol. 2007; 11: 128–133. [PubMed] [Академия Google]

61. Барнхем К.Дж., Буш А.И. Металлы при болезнях Альцгеймера и Паркинсона. Curr Opin Chem Biol. 2008; 12: 222–228. [PubMed] [Google Scholar]

62. Liang X, Campopiano DJ, Sadler PJ. Металлы в мембранах. Chem Soc Rev. 2007; 36:968–992. [PubMed] [Google Scholar]

63. Gai WP, Yuan HX, Li XQ, Power JT, Blumbergs PC и др. In situ и in vitro исследование колокализации и сегрегации альфа-синуклеина, убиквитина и липидов в тельцах Леви. Опыт Нейрол. 2000;166:324–333. [PubMed] [Академия Google]

64. Sharon R, Bar-Joseph I, Frosch MP, Walsh DM, Hamilton JA, et al. Образование хорошо растворимых олигомеров альфа-синуклеина регулируется жирными кислотами и усиливается при болезни Паркинсона. Нейрон. 2003; 37: 583–595. [PubMed] [Google Scholar]

65. Quist A, Doudevski I, Lin H, Azimova R, Ng D, et al. Амилоидные ионные каналы: обычное структурное звено для болезни неправильного сворачивания белков. Proc Natl Acad Sci U S A. 2005;102:10427–10432. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

66. Wang AC, Grzesiek S, Tschudin R, Lodi PJ, Bax A. Последовательное отнесение основной цепи изотопно-обогащенных белков в D ₂ O с помощью HA(CA)N и HA(CACO)N, развязанных по дейтерию. Дж Биомол ЯМР. 1995; 5: 376–382. [PubMed] [Google Scholar]

67. Wand AJ, Urbauer JL, McEvoy RP, Bieber RJ. Внутренняя динамика убиквитина человека, выявленная с помощью ¹³ С-релаксационных исследований случайно фракционно меченого белка. Биохимия. 1996; 35:6116–6125. [PubMed] [Академия Google]

68. Палмер А.Г., III, Кавана Дж.